¿Qué es la hemoglobina? Definición, Estructura, Función

La hemoglobina es un transportador respiratorio bidireccional, que transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y trabaja con el transporte de retorno de dirust de carbono. En la circulación de los vasos sanguíneos, la hemoglobina tiene una alta afinidad por el oxígeno y una baja afinidad por el dirust de carbono, los fosfatos naturales y los iones de hidrógeno y cloruro. En la circulación venosa, estas afinidades generales se invierten.

La hemoglobina es una proteína dentro de los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y órganos del cuerpo y transporta dirust de carbono de regreso a los pulmones. La prueba del nivel de hemoglobina en la sangre generalmente es parte de la prueba de células sanguíneas completas (CBC).

Estructura de la hemoglobina

Max Perutz retrató la construcción atómica de la hemoglobina en 1959. La hemoglobina es una proteína tetramérica. El tipo principal de hemoglobina en adultos se compone de dos subunidades, cada una de las strings polipeptídicas de alfa-globina y beta-globina. Cada unión polipeptídica está conectada a un grupo prostético hemo.

• Subunidad α: se compone de una string polipeptídica alfa que tiene depósitos de 141 aminoácidos.
• Subunidad β: se compone de una string polipeptídica beta que tiene depósitos de 146 aminoácidos.
• Grupo hemo: es un grupo prostético que contiene hierro, que se une a cada string polipeptídica. Contiene hierro en el punto focal del anillo de porfirina.

En la estructura cuaternaria, hay áreas de fuerza entre las subunidades α y β. Con un tratamiento suave con urea, la hemoglobina se separa hasta cierto punto, sin embargo, los dímeros alfa-beta permanecen intactos. Las subunidades se mantienen unidas principalmente por interacciones hidrofóbicas, enlaces de hidrógeno y un par de iones o enlaces salinos.

En los recién nacidos, hay 2 strings alfa y 2 gamma, que se restablecen con las strings beta.

estados

La hemoglobina está disponible en dos conformidades, por ejemplo, estado R y estado T.

Estado T (tiempo verbal)

El oxígeno tiene menos afinidad por el estado T que por el estado R. El estado T es el tipo de hemoglobina desoxi (lo que implica que se queda corto en especies de oxígeno) y también se conoce como «desoxihemoglobina».

Estado R (relajado)

El oxígeno tiene una mayor afinidad por el estado R. El estado R es el tipo de hemoglobina oxi que está completamente oxigenada y también se conoce como «Oxihemoglobina».

Funciones de la hemoglobina

La función principal de la hemoglobina (Hb) es transportar y suministrar oxígeno a diferentes tejidos. La unión del oxígeno a la Hb es útil o unión cooperativa . La unión y la llegada del oxígeno de la Hb a los pulmones y los tejidos por separado se debe al cambio entre el estado T de baja afinidad por el oxígeno (tenso) y el estado R de gran gusto por el oxígeno (relajado).

Transporte de Oxígeno

La afinidad del oxígeno por la Hb se ve afectada por el pH, 2,3 BPG (corrosivo 2,3-bisfosfoglicérico). El pH bajo, la BPG alta y el CO ₂ presentes en los tejidos favorecen el estado T y se libera oxígeno, mientras que el estado R se inclina hacia los alvéolos debido al pH alto, la concentración baja de CO ₂ y BPG, lo que provoca la unión de oxígeno a Hb. La restricción de oxígeno también se controla mediante la presión parcial de oxígeno. En los pulmones, donde la pO ₂ es alta, el oxígeno se une a la Hb, y en los tejidos, donde la pO ₂ es baja, se administra oxígeno.

Cada 100 ml de sangre oxigenada transporta 5 ml de O2 a los tejidos.

La unión de la molécula de oxígeno principal a la unidad hemo de una subunidad de la desoxihemoglobina (estado T) provoca cambios conformacionales que provocan una expansión en la parcialidad, por lo que la segunda molécula se une más rápidamente. La limitación de la cuarta molécula ocurre cuando está en el estado R. La limitación de oxígeno a Hb muestra una curvatura sigmoidea. Este tipo de restricción se conoce como unión alostérica, donde la unión en un sitio influye en las afinidades de los sitios de unión sobrantes.

La cantidad de niveles de oxígeno en la sangre se mide con un oxímetro de pulso. Ayuda a diagnosticar la hipoxia. Depende del hecho de que la oxihemoglobina y la desoxihemoglobina tienen diferentes espectros de absorción. Este es un dispositivo importante que los especialistas están utilizando para verificar el nivel de saturación de oxígeno de los pacientes con COVID-19 y también en las personas que están en peligro.

Transporte de dirust de carbono

Alrededor del 20-25% del CO ₂ se transporta unido a la hemoglobina como carbaminohemoglobina. En los tejidos donde la pCO ₂ es mayor y la pO ₂ es menor, se favorece la restricción del dirust de carbono y en los alvéolos se produce la separación de la carbaminohemoglobina debido a la pO ₂ alta y la pCO ₂ baja . El resto del CO ₂ se envía como bicarbonato, que es procesado por una enzima llamada anhidrasa carbónica.

Cada 100 ml de sangre desoxigenada transporta 4 ml de CO2 a los alvéolos.

La hemoglobina también transporta el rust nítrico unido a la proteína globina. Se une a los grupos tiol presentes en las strings de globina. El monrust de carbono también puede unirse a la hemoglobina y estructurar el complejo de carboxihemoglobina. La hemoglobina tiene un gusto 250 veces mayor por el monrust de carbono que por el oxígeno. Entonces, incluso la concentración más pequeña de CO puede influir en la limitación de oxígeno. Por lo tanto, el aumento de la riqueza del aire en CO puede causar dolor cerebral, pérdida del conocimiento o incluso náuseas. Puede bloquear el 20% de los sitios de restricción activa de oxígeno en fumadores empedernidos.

Enfermedades de la hemoglobina

Puede haber diferentes explicaciones detrás de la insuficiencia de hemoglobina. La insuficiencia de hemoglobina provoca el límite inferior de transporte de oxígeno de la sangre. Tiende a ser debido a insuficiencia nutricional, trastorno renal, cáncer o cualquier imperfección hereditaria.

Un nivel de hemoglobina superior a lo normal está relacionado con diferentes enfermedades cardíacas y pulmonares.

Anemia de células falciformes : Se debe a una deformidad en el gen de la hemoglobina. Hay un nucleótido solitario o transformación puntual en la string de beta-globina. ‘GAG’ se cambia a ‘GTG’, lo que provoca la sustitución del ácido glutámico por valina en la sexta posición.

Talasemia: Es causada por una menor producción de hemoglobina. La talasemia es de dos tipos, alfa-talasemia y beta-talasemia. También es causado por genes dañados y su gravedad depende en gran medida de la cantidad de genes que están ausentes o defectuosos. El nivel de hemoglobina se utiliza normalmente como dispositivo indicativo. El nivel de HbA1c, por ejemplo, Hb glicosilada o Hb conectada con azúcar es un marcador del nivel normal de glucosa en la sangre de un paciente diabético.

En resumen, la hemoglobina es un color fundamental, que se espera para el transporte de oxígeno y para completar las capacidades ordinarias del cuerpo.

Preguntas conceptuales

Pregunta 1: ¿Mencione 3 tipos de hemoglobina? 

Responder:

     Los 3 tipos principales de hemoglobina son:

• Hemoglobina A (Alpha2Beta2) – Representa el 95-98% de la hemoglobina en adultos. Está formado por dos strings polipeptídicas alfa y dos beta.
• Hemoglobina A2 (Alpha2Sigma2) – Representa el 2-3% de la hemoglobina presente en adultos. Está formado por dos strings polipeptídicas alfa y dos delta.
• Hemoglobina F (Alpha2Gamma2) – Se conoce como hemoglobina fetal. 2-3% de la hemoglobina F está disponible en adultos. Está formado por dos strings alfa y dos gamma. La hemoglobina fetal tiene una mayor parcialidad por el oxígeno en comparación con la HbA.

2. ¿Cuál es el nivel normal de hemoglobina?

Responder:

El nivel normal de hemoglobina cambia con la edad y el sexo del individuo. Los niveles normales de hemoglobina por dl de sangre son:

• Infantil – 17-22 g/dl
• Niños – 11-13 g/dl
• Hombre adulto – 14-18 g/dl
• Hembra adulta – 12-16 g/dl
• Varones de edad avanzada – 12,4-14,9 g/dl
• Mujeres de edad avanzada – 11,7-13,8 g/dl

3. Discutir la hemoglobina anormal?

Responder:

La hemoglobina anormal es un tipo de hemoglobina o la estructura mutante, que causa un problema sanguíneo o hemoglobinopatía. Estos pueden obtener adquiridos para la posteridad de los padres. Algunos de los casos de hemoglobina anormal son:

• Hemoglobina S : la causa esencial de la anemia de células falciformes. Hay un cambio de punto en la string de globina. ‘GAG’ se cambia a ‘GTG’, lo que provoca la sustitución del ácido glutámico por valina en la sexta posición. Provoca deformación en los glóbulos rojos que provocan la forma de hoz de los glóbulos rojos.
• Hemoglobina C : los heterocigotos para el gen son asintomáticos. La enfermedad de la hemoglobina C es causada por homocigotos. Provoca palidez hemolítica suave y crecimiento del bazo.
• Hemoglobina E : es una variante de string beta de la hemoglobina normal. Normalmente está presente en individuos del sudeste asiático. Provoca anemia hemolítica leve en homocigotos.
  La talasemia también es causada por otros defectos hereditarios en los genes que codifican las strings alfa y beta de la hemoglobina.

Pregunta 4: ¿Mencione los diversos síntomas de la hemoglobina baja?

Responder:

Un nivel bajo de hemoglobina significa deficiencia de hierro. Los síntomas fundamentales de la hemoglobina baja son:

• Debilidad
• Inestabilidad
• dificultad para respirar
• Piel pálida o amarilla
• Dolor en el pecho

Pregunta 5: ¿Cómo funciona la hemoglobina?

Responder:

La hemoglobina transporta el oxígeno desde los pulmones a las distintas partes de nuestro cuerpo a través de la sangre. La hemoglobina se une a cuatro moléculas de oxígeno a través de la restricción cooperativa en los pulmones donde la presión fraccional de oxígeno (pO ₂ ) es alta y entrega oxígeno en los tejidos donde la tensión parcial de oxígeno (pO ₂ ) es baja. Alrededor del 20-25% del CO ₂ se mueve unido a la hemoglobina como carbaminohemoglobina. En los tejidos donde la pCO ₂ es alta, la restricción del dirust de carbono se inclina hacia los pulmones, la separación de la carbaminohemoglobina ocurre debido a la baja pCO ₂ .