Estructura de la proteína – Part 1

Un sistema vivo se desarrolla, se mantiene y se reproduce a sí mismo. La característica más sorprendente del sistema vivo es que está compuesto de muchas sustancias no vivas que existen en sus células en una forma muy compleja pero altamente organizada. Estas se llaman biomoléculas . por lo tanto, las biomoléculas son las sustancias orgánicas inanimadas sofisticadas que componen los organismos vivos y son esenciales para su crecimiento y mantenimiento. Forman la base de la vida. Varios paradigmas genéricos son enzimas, ácidos nucleicos, lípidos, carbohidratos, proteínas, aminoácidos, grasas, etc. Estas biomoléculas socializan entre sí y forman la lógica molecular de los procesos vitales.

La rama de la ciencia que se ocupa del estudio de las biomoléculas y su papel en el sistema vivo se denomina bioquímica .

Estas biomoléculas interactúan notablemente entre sí para producir vida. Muchas de estas biomoléculas son polímeros. Por ejemplo, el almidón, la proteína y el ácido nucleico son polímeros de condensación de azúcares simples, aminoácidos y nucleótidos, respectivamente. Además, las enésimas moléculas claras como las vitaminas y las sales minerales también juegan un papel importante en las funciones de los organismos.

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son biomoléculas laberínticas de masa molecular avanzada de aminoácidos presentes en todas las células vivas. Las principales fuentes de proteína son la leche, el arroz, las legumbres, el maní, el pescado, la carne, etc. Se encuentran en todas las partes del cuerpo y forman la base de la estructura y las funciones de la vida. 

El nombre proteína se deriva de la palabra griega proteína que significa significado primario o primordial. Se llaman así porque las proteínas son importantes sustancias químicas obligatorias para el crecimiento y mantenimiento de la vida. Están operando en casi todas las células vivas de plantas y animales. El protoplasma de plantas o animales consiste en 10-20% de proteína. 

Algunas proteínas importantes requeridas por nuestro cuerpo son:

• Enzimas : como biocatalizadores para catalizar reacciones bioquímicas, hormonas: para regular diversas funciones corporales,
• Anticuerpos : Para proteger el cuerpo de toxinas e infecciones,
• Proteínas transportadoras: Para transportar diferentes sustancias en la sangre a diferentes tejidos del cuerpo,
• Proteínas estructurales: Elementos estructurales de las células y tejidos,
• Proteínas contráctiles: para ayudar en la contracción de los músculos y otras células, etc. Todas las proteínas restringen los elementos carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre. Algunos de estos también pueden contener fósforo, yodo y trazas de metales como hierro, cobre, zinc, manganeso, etc.

Todas las proteínas en hidrólisis parcial dan péptidos de masas moleculares variables que en hidrólisis integrada dan a-aminoácidos.

Proteínas ⇢ Péptidos ⇢ ∝ – Aminoácidos

Estructura de las Proteínas

Las proteínas son biopolímeros que consisten en una gran cantidad de aminoácidos unidos entre sí a través de enlaces peptídicos que tienen estructuras tridimensionales (3D). La estructura de las proteínas es muy compleja. La estructura y la forma de las proteínas generalmente se pueden estudiar en cuatro niveles diferentes, a saber, estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Su discusión es la siguiente:

Estructura primaria

Las proteínas pueden contener una o más strings polipeptídicas. Cada polipéptido es una proteína que consta de aminoácidos unidos entre sí en un orden específico. Esta secuencia de aminoácidos se denomina estructura primaria de esa proteína. Así, la secuencia en la que los aminoácidos se unen en una o más strings polipeptídicas de una proteína se denomina estructura primaria de la proteína.

La estructura primaria suele estar determinada por su hidrólisis gradual con enzimas o ácidos minerales. La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su función y es importante para su actividad biológica. Frederick Sanger determinó la estructura primaria de una proteína (insulina) por primera vez en 1953. La importancia de la estructura primaria de una proteína radica en el hecho de que incluso un cambio de un aminoácido puede alterar sustancialmente las propiedades de toda la proteína. También produce una proteína diferente. Por ejemplo, la hemoglobina normal tiene 574 unidades de aminoácidos y cambiar solo un aminoácido en la secuencia da como resultado una hemoglobina defectuosa en pacientes con anemia de células falciformes.

Estructura secundaria

La estructura secundaria describe cómo se pliegan o organizan las strings polipeptídicas. Por lo tanto, da la forma o estructura de la molécula de proteína. Esto surge de la geometría plana del enlace peptídico y del enlace de hidrógeno entre los grupos >C= 0 y NH de diferentes enlaces peptídicos.

Pauling y Corey investigaron las estructuras de muchas proteínas con la ayuda de patrones de rayos X. Se observa que hay dos tipos generales de estructuras.

• α – Estructura de hélice: El modelo de hélice ∝ fue propuesto por Linus Pauling en 1951 basado en consideraciones teóricas. Sin embargo, posteriormente fue verificado experimentalmente. Es la forma genérica mayoritaria en la que una string polipeptídica forma todos los tipos posibles de enlaces de hidrógeno girando en una hélice de tornillo hacia la derecha) con el grupo -NH de cada residuo de aminoácido unido por hidrógeno al grupo C=0 de un inminente giro de la hélice. Esto se llama ∝-hélice. Esta estructura se puede conjeturar como si uno pudiera enrollar una string polipeptídica junto a un cilindro invisible. 
• Estructura de hoja plegada β: en esta estructura, todas las strings polipeptídicas se estiran hasta una extensión casi suprema y luego se colocan una al lado de la otra en forma de zigzag para formar una hoja plana. Cada hoja está sujeta a lazos. Estas hojas se apilan en una estructura llamada estructura de hoja plegada β. La estructura se parece al estrato plisado de las cortinas y, en la medida de lo posible, se denomina hoja plisada β.

Estructura terciaria

La estructura terciaria se origina debido al plegamiento, enrollamiento y flexión de las strings polipeptídicas que forman estructuras tridimensionales. Esta estructura da la forma general de la proteína. 

En otras palabras, la estructura terciaria de una proteína es el plegamiento general de las strings polipeptídicas, es decir, el plegamiento adicional de la estructura secundaria. Se encuentra que las dos formas moleculares principales son fibrosas y globulares. Las proteínas fibrosas como el colágeno de seda y la queratina C tienen un gran material helicoidal y una forma rígida similar a una varilla y son insolubles en agua. 

Por otro lado, en las proteínas globulares como la hemoglobina, las strings polipeptídicas consisten en segmentos parcialmente helicoidales que se doblan en cortes aleatorios para mantener una forma globular. Perutz y Kendrew determinaron la estructura terciaria de la hemoglobina y la mioglobina mediante determinación por rayos X. Las principales fuerzas que estabilizan las estructuras secundarias y terciarias de Steins son los enlaces de hidrógeno, los enlaces disulfuro, las fuerzas de atracción electrostática y de van der Waals.

Estructura cuaternaria

Muchas proteínas existen como una sola string polipeptídica, pero algunas existen como una combinación de dos o más strings polipeptídicas denominadas subunidades o protómeros. Estas subunidades pueden ser similares o diferentes. Estos se mantienen unidos por fuerzas no covalentes como los enlaces de hidrógeno, las interacciones electrostáticas y las interacciones de van der Waal. 

La estructura cuaternaria se refiere a la determinación del número de subunidades y su disposición en una molécula de proteína en general. El ejemplo más conocido de una proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina que transporta oxígeno desde los pulmones a las células y dirust de carbono desde las células a los pulmones a través del torrente sanguíneo. 

Es un agregado de cuatro strings polipeptídicas o subunidades, dos strings alfa idénticas (cada una con 141 residuos de aminoácidos) y dos strings beta idénticas (cada una con 146 residuos de aminoácidos). Estas cuatro subunidades se encuentran más o menos en los vértices de un tetraedro regular. Al final de cada string polipeptídica hay un folículo hemo (complejo de protoporfirina de hierro).

Hay cuatro tipos de estructuras de proteínas en esta estructura, cada bola representa un aminoácido.

Ejemplos de preguntas

Pregunta 1: Diferenciar entre la estructura primaria y secundaria de las proteínas. 

Responder:

La estructura primaria es el orden en que los aminoácidos se unen a una o más strings polipeptídicas de una proteína. Esto cumple su función y es importante para su actividad biológica.

La estructura secundaria determina cómo se pliega la string proteica. Esto resulta de la geometría de los enlaces peptídicos y los enlaces de hidrógeno de una región de la columna vertebral a otra.

Pregunta 2: ¿Qué enlace de α-aminoácido puede cruzar strings peptídicas?

Responder:

La cisteína puede entrecruzar strings peptídicas a través de enlaces disulfuro.

Pregunta 3: Describa el uso de interferón e insulina en medicamentos.

Responder:

El interferón es un agente antiviral. La insulina se utiliza en el tratamiento de la diabetes.

Pregunta 4: ¿Qué tipo de enlaces mantienen la estructura de hélice α de las proteínas?

Responder:

Los enlaces de hidrógeno entre los grupos -NH y >C=O del enlace peptídico inmovilizan la estructura α-Hélice.

Pregunta 5: ¿Adónde va el agua presente en el huevo después de hervirlo?

Responder:

Cuando se hierve un huevo en agua, el agua presente en el huevo se utiliza en la desnaturalización de la proteína, posiblemente a través de enlaces H. En este proceso, la proteína globular en e se convierte en una masa insoluble parecida al caucho.

Pregunta 6: ¿Cuál es el efecto de la desnaturalización en la estructura de las proteínas?

Responder:

Durante la desnaturalización, la molécula de proteína se desenrolla de una estructura ordenada y específica a una conformación más aleatoria. La desnaturalización no cambia la estructura primaria de la proteína sino que resulta del reordenamiento de las estructuras secundarias y terciarias.