Enzimas: definición, estructura, clasificación, ejemplos

En los organismos vivos, una biomolécula es una sustancia química. Los productos químicos compuestos principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y fósforo se encuentran dentro de esta categoría. Las biomoléculas son los elementos de construcción fundamentales de la vida y desempeñan un papel fundamental en los seres vivos. Los aminoácidos, lípidos, carbohidratos, proteínas, polisacáridos y ácidos nucleicos son ejemplos de biomoléculas.

Enzimas

Las enzimas son moléculas orgánicas nitrogenadas producidas por organismos vivos como plantas y animales. Una larga string de uno o más aminoácidos se conecta mediante enlaces amida o peptídicos para formarlos.

Son proteínas de alta masa molecular que catalizan procesos naturales en el organismo de animales y plantas. También se conocen como polipéptidos. Las enzimas se clasifican en distintas categorías en función de su estructura y propiedades. Las enzimas tienen un método de acción específico (mecanismo de bloqueo y llave e hipótesis de ajuste de la enzima).

Estructura de la enzima

• Las enzimas son proteínas que se componen de varias strings polipeptídicas, también conocidas como aminoácidos, que se han plegado y enrollado numerosas veces.
• Tienen strings lineales de aminoácidos en estructuras tridimensionales.
• La actividad catalítica de la enzima está determinada por la secuencia de aminoácidos. Solo una pequeña porción de la estructura de una enzima participa en la catálisis y se ubica alrededor de los sitios de unión.
• Tienen sitios separados; el sitio activo de una enzima está formado por los sitios catalítico y de unión.

Clasificación de las enzimas

La Unión Internacional de Bioquímicos divide las enzimas en seis tipos según el tipo de reacción que catalizan (IUB). Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, ligasas e isomerasas son los seis tipos de enzimas. Las siguientes son sus funciones:

• Oxidorreductasas: La oxidorreductasa es una enzima que cataliza las reacciones de oxidación y reducción en las que se transfieren electrones de una forma de molécula (donante de electrones) a otra (aceptora de electrones). Considere la enzima piruvato deshidrogenasa. Los cofactores de las enzimas oxidorreductasa suelen ser NADP+ o NAD+.

AH ₂ +B→A+BH ₂

• Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo químico (grupo funcional) de un compuesto (denominado donante) a otro compuesto (denominado receptor) (denominado aceptor). Una transaminasa, por ejemplo, es una enzima que transfiere un grupo amino de una molécula a otra.

A–X+B↔B–X+A

• Hidrolasas: Son enzimas hidrolíticas que catalizan la reacción de hidrólisis escindiendo el enlace e hidrolizándolo con moléculas de agua, es decir, catalizan la hidrólisis de un enlace. La pepsina, por ejemplo, descompone las conexiones peptídicas en las proteínas.

A–X+H ₂ O→X–OH+A–H

• Liasas: Son enzimas que catalizan el trabajo corporal creando un doble enlace o agregando un grupo a un doble enlace sin involucrar hidrólisis u oxidación. La aldolasa (una enzima de la glucólisis) cataliza la conversión de fructosa-1,6-bifosfato en gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato, por ejemplo.

A–X+B–Y→A=B+X–Y

• Isomerasas: Son una familia de enzimas que convierte una sustancia química de un isómero a otro. Las isomerasas ayudan a los reordenamientos intramoleculares rompiendo y formando enlaces. En la glucogenólisis, por ejemplo, la fosfoglucomutasa cataliza la conversión de glucosa-1-fosfato en glucosa-6-fosfato (el grupo fosfato se mueve de una posición a otra en la misma sustancia). Para que la energía se libere rápidamente, el glucógeno se convierte en glucosa.

A _Cis →A′ _Trans

• Ligasas: la ligasa es una enzima catalítica que cataliza la ligadura o conexión de dos moléculas grandes al establecer un nuevo enlace químico entre ellas. La ligasa de ADN, por ejemplo, cataliza la formación de un enlace fosfodiéster entre dos fragmentos de ADN.

A+B→AB

Cofactor enzimático

Los cofactores son sustancias químicas que no son proteínas y se encuentran en las enzimas. Un cofactor afecta la acción de una enzima al actuar como catalizador. Las apoenzimas son enzimas que no requieren un cofactor. La holoenzima está formada por una enzima y su cofactor.

Tres tipos de cofactores presentes en las enzimas:

1. Grupos prostéticos: Son cofactores que siempre están unidos covalente o permanentemente a una enzima. Muchas enzimas tienen un grupo prostético FAD (dinucleótido de flavina y adenina).
2. Coenzima: Una coenzima es una molécula orgánica no proteica que solo interactúa con una enzima durante la catálisis. Se separa de la enzima en todos los demás momentos. NAD ⁺ es una coenzima ampliamente utilizada.
3. Iones metálicos: Ciertas enzimas requieren un ion metálico en el sitio activo para establecer enlaces coordinados durante la catálisis. Varias enzimas utilizan el cofactor de iones metálicos Zn ²⁺ .

Mecanismo de acción enzimática

El sitio activo de una enzima atrae sustratos y cataliza el proceso químico que produce productos. Permite que los productos se disocien o se separen de la superficie de la enzima después de la producción del producto. El complejo enzima-sustrato es la combinación de una enzima y sus sustratos.

La reacción requiere la colisión de dos moléculas cualesquiera, así como la orientación correcta y una cantidad suficiente de energía. Esta energía debe transferirse entre estas moléculas para superar la barrera de energía de activación de la reacción. Sin catalizadores, el sustrato y la enzima producen una reacción intermedia con baja energía de activación.

Dos de los mecanismos más conocidos de la función enzimática son la hipótesis del ajuste inducido y el mecanismo de bloqueo y llave.

• Hipótesis de ajuste inducido: en 1958, Daniel Koshland propuso el modelo de ajuste inducido. Uno de los modelos más comunes para caracterizar la interacción enzima-sustrato es este. El sitio activo de la enzima, según la idea, no tiene una forma firme. Como resultado, el sustrato no encaja completamente en el sitio activo de la enzima. Como resultado, cuando la enzima se une al sustrato, el sitio activo cambia de forma y se vuelve complementario a la forma del sustrato. Debido a la flexibilidad de la proteína, este cambio conformacional es posible.
• Mecanismo de cerradura y llave: Emil Fischer propuso el concepto de cerradura y llave en 1894, y ahora se conoce como la teoría de Fisher, que describe la interacción enzima-sustrato. Emil Fischer propuso el modelo de cerradura y llave en 1894. Como resultado, a veces se lo denomina teoría de Fisher. La interacción enzima-sustrato es descrita por el segundo modelo.

1. El sitio activo de la enzima funciona como la ‘cerradura’, mientras que su sustrato sirve como la ‘llave’, de acuerdo con el concepto de cerradura y llave. Como resultado, la forma del sitio activo de la enzima complementa la forma del sustrato. Al generar un producto intermedio inútil, el complejo enzima-sustrato, el sitio activo de la enzima puede mantener el sustrato más cerca de la enzima.

Enzimas como catalizadores bioquímicos

Los catalizadores bioquímicos también se conocen como enzimas, y el fenómeno se conoce como catálisis bioquímica. Las enzimas se utilizan ampliamente para mejorar o acelerar la preparación eficaz y el efecto de bebidas, chocolates, cuajada, alimentos infantiles predigeridos, detergentes en polvo y otros productos.

Ejemplos de catálisis enzimática

• Inversión del azúcar de caña: la enzima invertasa convierte el azúcar de caña en glucosa y fructosa.

C ₁₂ H ₂₂ O ₁₁ (aq)+H ₂ O(1) → C ₆ H ₁₂ O ₆ (aq) + C ₆ H ₁₂ O ₆ (aq)

• Conversión de leche en cuajada: La enzima lactasa, que es liberada por los lactobacilos, es responsable de convertir la leche en cuajada.
• Conversión de glucosa en alcohol etílico: la enzima zimasa convierte la glucosa en alcohol etílico y dirust de carbono.

C ₆ H ₁₂ O ₆ (ac) → 2C ₂ H ₅ OH (ac) + 2CO ₂ (ac)

• Conversión de almidón en maltosa: la enzima diastasa convierte el almidón en maltosa.

Factores que afectan la catálisis enzimática

1. Concentración de sustrato: en presencia de una enzima, la velocidad de una reacción química aumenta a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que se alcanza una velocidad límite, después de lo cual los aumentos adicionales en la concentración de sustrato no tienen efecto sobre la reacción. Las moléculas de enzima están saturadas con el sustrato en este punto. Las moléculas de sustrato adicionales no pueden reaccionar hasta que el sustrato que ya se ha unido a las enzimas ha reaccionado y se ha liberado.
2. Concentración de enzima: cuando la concentración de enzima es mucho más baja que la concentración de sustrato, la velocidad de una reacción catalizada por enzima es proporcional a la concentración de enzima. Esto es cierto para cualquier catalizador; cuando aumenta la concentración de catalizador, también aumenta la velocidad de reacción.
3. Temperatura: para la mayoría de las reacciones químicas, un aumento de temperatura de 10 °C duplica la velocidad de reacción, según una conocida regla general. Esta regla se aplica a todas las reacciones enzimáticas hasta cierto punto. Incluso un ligero aumento de la temperatura, después de cierto umbral, induce la desnaturalización de la estructura de la proteína y la alteración del sitio activo, lo que da como resultado una caída en la velocidad de reacción.
4. Concentración de iones de hidrógeno (pH): la mayoría de las enzimas son proteínas y son sensibles a las variaciones en el pH o la concentración de iones de hidrógeno. El grado de ionización de los grupos laterales ácidos y básicos de una enzima, así como los componentes del sustrato, se ve afectado por los cambios en el pH. La actividad catalítica de una enzima se altera cuando se neutraliza una de estas cargas. En un rango estrecho de pH, la actividad de una enzima está en su punto máximo. El pH óptimo de la enzima está determinado por el valor medio de este rango de pH.
5. Inhibición de enzimas: Las enzimas deben reducirse ocasionalmente para ayudar y garantizar que los sistemas de nuestro cuerpo funcionen de manera adecuada y eficiente. Por ejemplo, si una enzima produce demasiado producto, debe ser posible reducir o detener la producción. Los inhibidores son necesarios en tales situaciones.

Inhibición de enzimas: una molécula bloquea el sitio activo, lo que hace que el sustrato compita con el inhibidor para unirse a la enzima. Los inhibidores no competitivos se unen a una enzima en un lugar distinto al sitio activo, lo que reduce su eficacia. Los inhibidores que se unen al complejo enzima-sustrato se conocen como inhibidores no competitivos. Los productos salen del sitio activo con menos facilidad, ralentizando la reacción. Los inhibidores irreversibles se unen a una enzima y la vuelven inactiva por el resto de su vida.

Acción farmacológica de las enzimas

Los fármacos que actúan sobre los sitios activos de las enzimas pueden controlar, es decir, inhibir o estimular la función enzimática. La mayoría de los medicamentos que actúan sobre las enzimas son inhibidores, y la mayoría de ellos son inhibidores competitivos, lo que significa que compiten con el sustrato de la enzima para unirse. La mayor parte de los inhibidores de quinasa originales (primera generación), por ejemplo, se unen al bolsillo de ATP de la enzima.

Ejemplos de enzimas

1. Las lipasas son un grupo de enzimas que ayudan en la digestión de los lípidos en el intestino.
2. La amilasa es una proteína que ayuda en la conversión de carbohidratos en azúcares. La saliva contiene esta enzima.
3. La maltasa es un azúcar que descompone la maltosa en glucosa y se encuentra en la saliva. La maltosa se puede encontrar en una variedad de alimentos, incluidas las papas, la pasta y la cerveza.
4. La tripsina es una enzima que descompone las proteínas en aminoácidos y se encuentra en el intestino delgado.
5. La lactasa es una enzima presente en el intestino delgado que ayuda a descomponer la lactosa, un azúcar que se encuentra en la leche, en glucosa y galactosa.
6. La helicasa es una enzima que desenreda el ADN.
7. La ADN polimerasa es un tipo de enzima que produce ADN a partir de desoxirribonucleótidos.

Ejemplos de preguntas

Pregunta 1: ¿Cuál es la función de todas las enzimas?

Responder:

La función básica de todas las enzimas es ayudar a sustentar la vida acelerando la velocidad de un proceso químico. Sin enzimas, todas las reacciones bioquímicas de nuestro cuerpo serían extremadamente lentas, lo que dificultaría la vida.

Pregunta 2: ¿Cómo funcionan las enzimas?

Responder:

Las enzimas funcionan uniéndose a las moléculas reactivas y manteniéndolas en una posición que permite que la ruptura de enlaces químicos y la formación de enlaces ocurran más rápidamente. Las enzimas realizan la función de catalizadores biológicos. Disminuyen la energía de activación de una coordenada de reacción, lo que permite que la reacción avance a un ritmo más rápido.

Pregunta 3: ¿Cuáles son los factores que afectan la catálisis enzimática?

Responder:

Los factores que afectan la catálisis enzimática son:

1. Concentración de sustrato
2. Concentración de enzima
3. La temperatura
4. Concentración de iones de hidrógeno (pH)
5. Inhibición de enzimas

Pregunta 4: ¿Qué es el cofactor enzimático?

Responder:

Los cofactores son compuestos químicos no proteicos que se encuentran en las enzimas. Al servir como catalizador, un cofactor influye en la acción de una enzima. Las apoenzimas son enzimas que no necesitan un cofactor para funcionar. Una enzima más su cofactor constituyen una holoenzima.

Pregunta 5: ¿Qué es el mecanismo de bloqueo y llave?

Responder:

La noción de llave y cerradura fue propuesta por Emil Fischer en 1894, y ahora se conoce como la teoría de Fisher, que explica la relación enzima-sustrato. En 1894, Emil Fischer propuso el paradigma de la cerradura y la llave. Como resultado, a veces se hace referencia a la teoría de Fisher. El segundo modelo describe la interacción enzima-sustrato.

De acuerdo con la idea de llave y candado, el sitio activo de la enzima sirve como ‘cerradura’, mientras que su sustrato sirve como ‘llave’. Como resultado, el sitio activo de la enzima coincide con la forma del sustrato. El sitio activo de la enzima puede retener el sustrato más cerca de la enzima formando un producto intermedio ineficaz, el complejo enzima-sustrato.