Una biomolécula es un compuesto sintético rastreado en criaturas vivas. Estos incorporan compuestos sintéticos que están hechos de carbono esencial, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y fósforo. Las biomoléculas son los bloques estructurales de la vida y desempeñan funciones importantes en los seres vivos. Una molécula es cualquiera de las numerosas sustancias que producen las células y los organismos vivos. Las biomoléculas tienen una gran cantidad de tamaños y diseños y desarrollan una amplia gama de capacidades. Los cuatro tipos importantes de biomoléculas son azúcares, lípidos, ácidos nucleicos y proteínas.
Entre las biomoléculas, los ácidos nucleicos, en particular el ADN y el ARN, tienen la extraordinaria capacidad de almacenar el código hereditario de una criatura: la disposición de nucleótidos que determina la agrupación aminocorrosiva de proteínas, que son de importancia básica para la vida en la Tierra. Hay 20 aminoácidos únicos que pueden ocurrir dentro de una proteína; la solicitud en la que ocurren asume un papel fundamental en la decisión de la construcción y la capacidad de la proteína. Las propias proteínas son los principales componentes subyacentes de las células. También actúan como portadores, moviendo suplementos y otras partículas a través de las células, y como proteínas e impulsos para la mayoría de las respuestas compuestas que ocurren en los seres vivos. Las proteínas también estructuran anticuerpos y sustancias químicas, y afectan la acción de calidad.
cofactores
Un cofactor es una estructura sintética no proteica o una partícula metálica que se espera para el trabajo de un compuesto como catalizador. Los cofactores pueden considerarse como «partículas asociadas» que ayudan a los cambios bioquímicos.
Los cofactores se pueden separar en dos tipos: partículas inorgánicas y átomos naturales complejos llamados coenzimas. Las coenzimas generalmente se obtienen de nutrientes y otros suplementos básicos naturales en cantidades modestas. (Tenga en cuenta que algunos investigadores limitan el uso de la expresión «cofactor» para sustancias inorgánicas; los dos tipos se incorporan aquí. Los cofactores se pueden aislar en dos grupos significativos: cofactores naturales, como flavina o hemo; y cofactores inorgánicos, por ejemplo, el partículas metálicas Mg2+, Cu+, Mn2+ y grupos hierro-azufre.
Los cofactores naturales aquí y allá también se dividen en coenzimas y grupos protésicos. El término coenzima alude explícitamente a los catalizadores y, por tanto, a las propiedades prácticas de una proteína. Por otra parte, “reunión protésica” subraya la idea de la limitación de un cofactor a una proteína (apretada o covalente) y, de esta manera, alude a una propiedad subyacente. Varias fuentes dan significados algo diferentes de coenzimas, cofactores y grupos protésicos. Algunos piensan en las partículas naturales fuertemente unidas como conjuntos protésicos y no como coenzimas, mientras que otros caracterizan todos los átomos naturales no proteicos necesarios para el movimiento químico como coenzimas, y ordenan aquellos que están firmemente unidos como conjuntos protésicos de coenzimas. Estos términos se utilizan con frecuencia libremente.
Una carta de 1980 en Trends in Biochemistry Sciences notó el desorden en la escritura y la diferenciación esencialmente errática hecha entre grupos protésicos y grupo de coenzimas y propuso el plan adjunto. Aquí, los cofactores se caracterizaron como una sustancia adicional separada de la proteína y el sustrato que se espera para la acción del compuesto y un conjunto protésico como una sustancia que pasa por todo su ciclo reactivo unido a una partícula de catalizador solitaria. Sin embargo, el autor no pudo mostrarse en un significado amplio y solitario de una «coenzima» y recomendó que este término se elimine del uso en la escritura.
Las coenzimas también se aíslan en dos tipos. El primero se conoce como «reunión protésica», que se compone de una coenzima que está unida firmemente (o incluso covalentemente) y para siempre a una proteína. El segundo tipo de coenzimas se clasifican como «cosustratos» y se unen fugazmente a la proteína. Los cosustratos pueden salir de una proteína con el tiempo y luego volver a unirse más tarde. Tanto los conjuntos protésicos como los cosustratos tienen la misma capacidad, que es trabajar con la respuesta de químicos y proteínas. Un catalizador latente sin el cofactor se llama apoenzima, mientras que el químico total con el cofactor se conoce como holoenzima. (Tenga en cuenta que la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada (IUPAC) caracteriza la «coenzima» algo mejor, para ser específicos como un peso subatómico bajo, compuesto natural no proteico que está inexactamente conectado, participando en respuestas enzimáticas como transportador disociable de agrupaciones sintéticas o electrones; una reunión protésica se caracteriza por una unidad no polipeptídica firmemente unida en una proteína que se recupera en cada renovación enzimática).
A medida que la cantidad de cofactores que sabemos que existen se ha expandido significativamente en la historia tardía, los cofactores también se clasificaron en cofactores inorgánicos, coenzimas y grupos protésicos. Los cofactores inorgánicos se usan muchas veces para aumentar la afinidad del sustrato o para establecer pasos intermedios de la respuesta del compuesto del catalizador, expandiendo la acción sinérgica.
Una representación perfecta de los cofactores inorgánicos es el paso inicial de la glucólisis, en el que la hexoquinasa cambia completamente la glucosa a glucosa-6-fosfato. La hexocinasa toma un grupo de fosfato del ATP para fosforilar la glucosa, lo que genera los elementos glucosa-6-fosfato y ADP. Durante la respuesta, el magnesio se utiliza como cofactor para unir dos de los tres grupos de fosfato en el ATP, lo que facilita eliminar la tercera acumulación de fosfato y convertirla en glucosa.
Cofactores inorgánicos
Iones de metal
Las partículas de metal son cofactores normales. La investigación de estos cofactores cae dentro del área de la ciencia bioinorgánica. En la alimentación, la lista de componentes menores fundamentales refleja su trabajo como cofactores. En las personas, este resumen normalmente incluye hierro, magnesio, manganeso, cobalto, cobre, zinc y molibdeno. A pesar de que la carencia de cromo provoca una resistencia disminuida de la glucosa, no se ha identificado ningún compuesto humano que involucre a este metal como cofactor. El yodo también es un componente menor fundamental, pero este componente se utiliza como parte de la construcción de sustancias químicas de la tiroides en lugar de como un cofactor de proteína. El calcio es otro caso único, ya que se espera que forme parte de la rutina alimentaria humana y se requiere para el movimiento completo de numerosas sustancias químicas, como la rust nítrico sintasa, proteínas fosfatasas y adenilato quinasa, sin embargo, el calcio promulga estos compuestos en la directriz alostérica, restringiendo a menudo a estos catalizadores en un complejo con calmodulina. El calcio es, de esta manera, una partícula que marca el teléfono y normalmente no se considera un cofactor de los catalizadores que dirige.
cofactores orgánicos
Los cofactores orgánicos son pequeñas partículas naturales (normalmente una masa subatómica inferior a 1000 Da) que pueden unirse libremente o firmemente a la proteína y participar directamente en la respuesta. En el caso de la última opción, cuando es difícil eliminar el producto químico sin desnaturalizarlo, se le puede llamar reunión protésica. Es esencial acentuar que no existe una división nítida entre los cofactores unidos libre y firmemente. Sin duda, numerosos, por ejemplo, NAD+ se pueden unir firmemente en ciertos catalizadores, mientras que se unen aproximadamente en otros. Otro modelo es el pirofosfato de tiamina (TPP), que está firmemente unido a la transcetolasa o piruvato descarboxilasa, mientras que está menos unido a la piruvato deshidrogenasa. Las diferentes coenzimas, el dinucleótido de flavina y adenina (FAD), la biotina y la lipoamida, por ejemplo, están firmemente unidas. Los cofactores unidos firmemente se recuperan, por regla general, durante un ciclo de respuesta similar, mientras que los cofactores unidos de forma inexacta se pueden recuperar en una respuesta subsiguiente catalizada por una proteína alternativa. En el caso de la última opción, el cofactor también puede verse como un sustrato o cosustrato.
Coenzimas
Las coenzimas son átomos naturales que se ajustan al sitio dinámico de un químico, no solo trabajando con la limitación del elemento de la proteína, sino que también participan en la respuesta enzimática al proporcionar o tolerar un componente o compuesto durante la respuesta. Las coenzimas se utilizan tanto en vías anabólicas como catabólicas y son básicas para las vías enzimáticas como cosustratos, así como en cuanto a su capacidad para controlar las vías enzimáticas mejorando la restricción de sustrato repelente de OR.
Preguntas conceptuales
Pregunta 1: ¿Qué es un cofactor en la ciencia?
Responder:
Un cofactor es cualquier partícula que cuando forma complejo con otro átomo orgánico y es fundamental para el funcionamiento legítimo de la proteína/químico.
Pregunta 2: ¿Cuáles son algunos ejemplos de cofactores y coenzimas?
Responder:
Los cofactores del catalizador pueden ser partículas de metales inorgánicos, por ejemplo, cobre y zinc, mezclas, por ejemplo, construcciones de azufre y hierro, o átomos naturales como nutrientes.
Pregunta 3: ¿Cuáles son los tipos de cofactores químicos?
Responder:
Los cofactores se pueden ordenar en cofactores, coenzimas y conjuntos protésicos. En general, los cofactores se unen alostéricamente, las coenzimas se unen al sitio dinámico y son cosustratos, y los grupos protésicos se unen para siempre y transportan, no cosustratos.
Pregunta 4: ¿Cada cofactor es una coenzima?
Responder:
No. Los cofactores pueden vincularse alostéricamente para cambiar la construcción del sitio dinámico, dirigiendo el movimiento del compuesto y no son necesarios para la acción química. Se espera que las coenzimas actúen químicamente, se unan al sitio dinámico y reconozcan o proporcionen partículas o mezclas a la respuesta del catalizador, llenándose como un cosustrato.
Pregunta 5: ¿Cuáles son algunos ejemplos de cofactores y coenzimas?
Responder:
Todos los nutrientes (por ejemplo, nicotinamida adenina dinucleótido (vitamina B3) y corrosivo ascórbico (ácido L-ascórbico)) tienen capacidad como cofactores. Las partículas vivas (por ejemplo, ATP, ADP), las proteínas que contienen grupos de hierro y azufre (por ejemplo, metaloproteínas) y, sorprendentemente, los azúcares de nucleótidos del ADN pueden funcionar como coenzimas.
Pregunta 6: ¿NAD es un cofactor o una coenzima?
Responder:
NAD es una coenzima que interviene en las respuestas redox a través de un intercambio de electrones entre NAD+ (su estructura oxidada) y NADH (su estructura disminuida). Muchas sustancias químicas utilizan NAD como coenzima y controlan diferentes vías metabólicas32. NGD y NHD también se aceptan para trabajar como contribuyentes o aceptores de electrones.