Las biomoléculas parecen ser el tipo más importante de moléculas orgánicas, ya que desempeñan un papel en el mantenimiento y las actividades metabólicas de los seres vivos. Estas moléculas no vivas son los verdaderos soldados de infantería que luchan por el sustento de la vida, y juegan un papel esencial para llevar una vida saludable en los humanos. Entre ellos, sacaremos la idea del tema de las proteínas. Las proteínas son otro tipo importante de biomolécula y representan aproximadamente la mitad del peso seco de las células. Las proteínas, que se consideran tipos de polímeros, se crean mediante la unión de aminoácidos en forma de strings polipeptídicas. En su mayoría, la organización de las proteínas puede clasificarse como básica (o) primaria (1 0 ), secundaria (2 0 ), terciaria (3 0 ), cuádruple (4 0), o cuaternario. El grado de dificultad que implica el plegamiento de una string polipeptídica determina la diversidad de estas estructuras. Las proteínas están involucradas tanto en la parte estática como en la parte móvil de los procesos celulares. La miosina es la proteína que provoca las contracciones musculares, que son necesarias para el movimiento. La gran mayoría de las enzimas tienen un esqueleto proteico. Las proteínas se dividen en varias categorías Las proteínas se pueden dividir en dos categorías distintas según la forma de sus moléculas.
Proteínas fibrosas
La estructura similar a la fibra se crea en las proteínas fibrosas una vez que las strings polipeptídicas de la proteína se organizan en paralelo y se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno y disulfuro. Normalmente, las proteínas de este tipo no se pueden disolver en agua. Son insolubles en agua. la queratina, que se encuentra en el cabello, la lana y la seda; miosina, que se encuentra en los músculos; son solo dos ejemplos.
Proteinas globulares
Esta morfología se produce cuando las unidades repetitivas de polipéptidos se envuelven entre sí y dan a la proteína una morfología circular. En la mayoría de los casos, pueden disolverse fácilmente en agua. La insulina y las albúminas son dos ejemplos de proteínas globulares que se ven a menudo.
Estructura de proteínas en diferentes niveles
Estructura primaria
La disposición precisa de los aminoácidos a lo largo de las strings que forman una proteína se denomina estructura primaria. La secuencia precisa de las proteínas es muy importante ya que decide cómo se plegará finalmente la proteína y, en consecuencia, cuál será su función. Las proteínas se construyen a partir de una variedad de strings peptídicas que están conectadas entre sí. Estas strings están compuestas por aminoácidos que están dispuestos en un cierto orden que es exclusivo de la proteína que se está discutiendo. Cualquier alteración de la secuencia dará como resultado un cambio en la proteína completa. La estructura principal de la proteína se muestra en el siguiente diagrama (una string de aminoácidos). Para que la proteína realice su trabajo en el organismo de forma correcta, es fundamental que la string polipeptídica tenga una secuencia de aminoácidos en el orden correcto. El código genético del ADN contiene esta secuencia de forma segura. Si hay una modificación repentina en el ADN y hay una modificación en la secuencia de aminoácidos, entonces la función de la proteína puede cambiar.
Los enlaces peptídicos covalentes son los que unen los aminoácidos individuales que componen una proteína y son responsables de mantener la estructura primaria de la proteína. Todas las enfermedades genéticas que ahora se cree que son responsables, como la fibrosis quística, la anemia de células falciformes, el albinismo y otras, son causadas por mutaciones que conducen a alteraciones en las estructuras fundamentales de las proteínas. Estos cambios, a su vez, provocan cambios en la estructura secundaria, terciaria y tal vez incluso trimestral. Los pequeños compuestos químicos conocidos como aminoácidos tienen cada uno carbono quiral y cuatro sustituyentes diferentes unidos a ellos. Simplemente hay una diferencia en la cuarta parte de la string lateral entre los aminoácidos.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de la proteína (2 0 ) es el plegamiento regional que ocurre dentro de un polipéptido cuando se involucran los átomos de la columna vertebral. Las proteínas no existirían como strings simples de polipéptidos en su estado natural. Arrugas (o) pliegues en strings peptídicas debido a la química (o) correlación entre el átomo de H en el grupo amina y el grupo hidroxilo (-OH) en un ácido carboxílico. Una string polipeptídica larga puede adoptar una variedad de configuraciones, cada una de las cuales se denomina estructura. Se descubre que ocurren en dos tipos distintos de estructuras, que se denotan con las notaciones Alpha-helix y Beta-plised sheet.estructuras respectivamente. Los enlaces de hidrógeno que se forman entre el grupo -CO y los grupos -NH del enlace peptídico son cruciales para el plegamiento regular del esqueleto de la string polipeptídica, lo que conduce a la formación de una estructura secundaria. Por el contrario, algunos segmentos de la string de proteínas podrían recoger su propia comida local. Si este tipo de pliegue es mucho más fácil, generalmente se ve como una espiral, un marco expansivo o una ranura. Estos pliegues locales constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de la proteína y se denominan elementos secundarios.
α – Estructura de hélice/alfa-hélice
Las hélices se encuentran entre las formas más comunes en que una string polipeptídica puede crear todos sus enlaces de hidrógeno potenciales. Esto se logra girando la string en la forma de un tornillo hacia la derecha, de modo que el NH (grupo amina) de cada residuo de aminoácido esté unido por hidrógeno al CO (grupo de ácido carboxílico) del giro adyacente a él en la estructura helicoidal. Esto hace que la hélice adopte la forma de un tornillo de mano derecha. Las strings polipeptídicas se enrollaron como un tornillo girando en la dirección adecuada.
β – Configuración plisada
Las estructuras secundarias están dispuestas en esta configuración de manera que se extienden entre sí y luego se conectan a través de enlaces de H entre moléculas adyacentes. Todos los peptidoglucanos en esta estructura se han alargado casi en su máxima extensión y luego se han colocado uno al lado del otro de manera que se unen entre sí mediante enlaces de hidrógeno intermoleculares. Como resultado de la semejanza de la estructura con los pliegues plisados de las cortinas, se le conoce como una “sábana plisada (o) configuración”.
Estructura terciaria
La estructura secundaria de la proteína se plegó aún más, lo que resultó en la formación de esta estructura terciaria. Esta disposición se mantiene unida por varios tipos diferentes de fuerzas, incluidas las fuerzas electrostáticas, los enlaces disulfuro ( ss ) y las fuerzas de Vander Waals. La organización terciaria de la proteína, que es el resultado del plegamiento adicional de la estructura secundaria, es una representación del plegamiento completo de las strings polipeptídicas. Este plegamiento es la consecuencia del plegamiento posterior del secundario o (2 0) estructura. Da como resultado la formación de dos tipos principales de morfologías de moléculas conocidas como fibrosas y globulares. Las formas primarias de fuerzas que son responsables de la preservación de las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas incluyen enlaces de hidrógeno (enlaces H), conexiones disulfuro (ss), interacciones de van der Waals y fuerzas de atracción electrostática.
Estructura cuaternaria
La formación de la estructura cuaternaria es causada por la configuración espacial de muchas estructuras terciarias diferentes. Muchas de las proteínas están formadas por muchas strings polipeptídicas, todas las cuales se denominan colectivamente subunidades. El término «estructura cuaternaria» se refiere a la forma en que estos componentes están dispuestos en el espacio en relación unos con otros. El orden preciso de los aminoácidos en una proteína hace que la proteína se pliegue en su propia estructura terciaria específica, que es un pliegue tridimensional fisiológicamente activo y también llamada estructura terciaria (3 0) de proteína. Las proteínas se componen de una amplia variedad de diversas combinaciones de componentes secundarios, algunos de los cuales son muy sencillos, mientras que otros son mucho más complejos. Los «dominios» son secciones de la string de proteínas que tienen su propio pliegue tridimensional distinto y se sabe que son responsables de una determinada función. Estos se consideran los componentes básicos operativos y de desarrollo de las proteínas en la sociedad actual. Un gran número de proteínas, la gran mayoría de las cuales son enzimas, incorporan componentes orgánicos o elementales que son necesarios tanto para su acción como para su conservación. Por lo tanto, la investigación de la evolución de proteínas no solo proporciona conocimiento estructural sino que también vincula proteínas de áreas completamente diversas de la ruta metabólica.
Organización de Proteínas
- La función de una proteína se rige por su tipo.
- La estructura primaria determina el núcleo de la estructura de la proteína.
- La secuencia de nucleótidos codificada por un gen muestra una lista en la que los aminoácidos están presentes dentro de una proteína, y esta disposición depende de la secuencia de nucleótidos (ADN).
Descripción general de la estructura de las proteínas
Por ejemplo, Linderstrom-Lang (1952) fue la primera persona en proponer un orden jerárquico de la estructura de las proteínas que consta de cuatro niveles: básico (1 0 ), secundario (2 0 ), terciario (3 0 ) y cuaternario (4 0 ) . Debido a que esta agrupación estructural es el punto de partida más útil para la calidad de la estructura de una proteína, ya está familiarizado con la clasificación que se ha descrito.
- El nivel más fundamental del sistema está representado por la secuencia de aminoácidos en su nivel más primitivo (o) nivel primario. Esta organización es el patrón particular de aminoácidos que se ejecuta de forma lineal a lo largo de 1 string polipeptídica.
- El plegamiento constante de regiones en ciertas características estructurales dentro de una sola string polipeptídica es lo que constituye la estructura secundaria, que es el siguiente nivel de organización después de la estructura primaria. Las estructuras secundarias suelen ser responsables de mantener los enlaces de hidrógeno que existen entre el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno amida del enlace peptídico.
- La estructura terciaria debe estar en el siguiente nivel desde la estructura secundaria, y es la disposición tridimensional distintiva de todos los aminoácidos que se incluyen dentro de una sola string polipeptídica. Múltiples interacciones no covalentes son responsables de mantener el estado conformacional, el estado nativo y el estado activo de esta estructura. \
- A la estructura terciaria, que tiene lugar entre dos o más strings polipeptídicas, le sigue el “siguiente paso”, que es la configuración cuaternaria. Esta estructura también se conoce como organización y conexiones espaciales específicas.
Preguntas conceptuales
Pregunta 1: ¿Cuáles son las cuatro fases en la estructura de las proteínas?
Responder:
Los niveles primero, segundo, tercero y cuarto de la estructura de una proteína se denominan niveles primario, secundario, terciario y cuaternario, respectivamente. Es importante tener una comprensión de la función y el propósito de cada nivel de la estructura de la proteína para tener una comprensión completa de cómo funciona una proteína.
Pregunta 2: ¿Cómo se produce exactamente el plegamiento de las proteínas?
Responder:
El procedimiento por el cual la estructura de una proteína asume su forma funcional, a menudo denominada su conformación, se denomina plegamiento de las proteínas. Otro nombre para este proceso es conformación. Estas dos moléculas de proteína distintas están formadas por strings de aminoácidos lineales y no ramificadas. Es posible que ejecuten su propósito biológico enrollándose y doblándose en cierta forma tridimensional.
Pregunta 3: ¿Qué provoca la formación de proteínas?
Responder:
Cuando se forman una serie de enlaces peptídicos entre aminoácidos, esto da como resultado la producción de un polipéptido que, a su vez, conduce a la formación de proteínas. Después de este paso, el polipéptido se plegará en una forma específica dependiendo de las interacciones (líneas tensas) que se produzcan entre las strings laterales de los aminoácidos que lo componen.
Pregunta 4: ¿Es el ADN también un tipo de proteína?
Responder:
Aunque a menudo se analiza junto con las proteínas que se encuentran en el núcleo conocidas como histonas, el ADN en sí mismo no es una proteína porque las proteínas son macromoléculas y están compuestas por muchas strings largas de aminoácidos, mientras que el ADN es un ácido nucleico y está compuesto por fosfato, ribosa y desoxirribosa. azúcares y bases nitrogenadas (purinas y pirimidinas).
Pregunta 5: ¿Qué factores afectan la estructura de las proteínas?
Responder:
El orden en que se organizan los aminoácidos dentro de una proteína está directamente relacionado con la estructura fundamental de la proteína, que se puede encontrar en la string polipeptídica. Los enlaces peptídicos, que se forman en el curso de la fase de producción de proteínas, son responsables de mantener unida la estructura fundamental. El gen que codifica una proteína es responsable de determinar la estructura básica de la proteína, conocida como su estructura fundamental.
Pregunta 6: ¿Cuál es la composición fundamental de la estructura básica de una proteína?
Responder:
El término “estructura primaria” se refiere a la disposición organizada y secuencial de los aminoácidos que se incluyen dentro de una proteína. Las proteínas se construyen a partir de una string de solo veinte aminoácidos diferentes, cada uno de los cuales tiene su propia string lateral distinta. Esta string se llama string lineal. Las strings laterales de aminoácidos tienen cada una su propia composición química particular debido a la naturaleza de su estructura.
Pregunta 7: ¿Qué reacción está involucrada durante el enlace peptídico y dónde?
Responder:
La reacción involucrada es la deshidratación y tiene lugar entre el átomo de H del grupo amino y el grupo hidroxilo (OH) del ácido carboxílico.